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《科学》近期发表了一篇有关阿尔茨海默病（AD）的重要论文。美国印第安纳大学（Indiana University）和英国MRC分子生物学实验室的研究人员合作，利用冷冻电子显微镜（Cryo-EM）技术，解开了围绕阿尔茨海默病发病机制的一个主要谜团：患者大脑中，β-淀粉样蛋白肽链（Aβ42）的纤维结构是如何形成的。
研究机构的新闻指出，针对来源于人脑组织的Aβ42蛋白纤维，这项研究提供了***个高分辨率结构。新结构确定了Aβ42的两种细丝类型，与过去在体外实验中看到的组装方式并不相同。
《科学》期刊对这项研究专门进行了评论，引起诸多关注。德国神经退行性疾病中心的Mathias Jucker等相关领域专家评论说：“***作者杨扬博士与同事们为Aβ聚集物提供了华丽而翔实的冷冻电镜图像，这是的重要一步。”
▲在患者脑组织中解析出来的两种Aβ42细丝结构：I型（左）和II型（右）
阿尔茨海默病患者的整个大脑皮质中，由大量Aβ形成的淀粉样斑块是一个标志性特征。一些证据表明，Aβ沉积是阿尔茨海默病的关键驱动因素。而在不同大小的Aβ片段中，Aβ42被认为神经毒性***大，并且其聚集增加、沉积形成与年龄增长有关。
此次研究中，科学家们一共从10名神经退行性疾病患者的遗体中获得了脑组织样本，其中有3人是偶发性AD，2人为家族性AD，另5人是与淀粉样沉积有关的其他疾病。研究人员从主要由Aβ42组成的斑块中分离出原纤维，对其进行了高分辨率的结构分析。
分析结果发现了两种S形折叠的原纤维，由此产生了两种不同类型的Aβ42细丝。两类蛋白细丝都由成对的两根原纤维组成，但缠绕方式不同。
其中的I型细丝主要出现在偶发性AD病例中，II型细丝则在家族性AD病例中占主导地位，也出现在其他病例中。
研究人员还分析了模拟家族性阿尔茨海默的小鼠，从敲入人类致病基因AppNL-F的小鼠脑中提取的Aβ沉积，同样存在II型细丝。研究人员指出，这一实验系统提供了类似于人脑的淀粉样蛋白丝结构，有助于后续研究进一步探索Aβ细丝的聚集机理。
▲在人脑组织中发现的Aβ42原纤维与Aβ40原纤维的肽构象不同，Aβ42在羧基末端呈S形，Aβ40呈C形
综合上述结果，研究团队指出，这项研究显著提高了我们对阿尔茨海默病发病机制的理解，可以为开发灵敏度更高、特异性更强的成像剂开辟道路。此外，设计出能够抑制Aβ42组装的化合物，还可能为阿尔茨海默病带来可行的治疗新策略。
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