甲烷是一种***温室气体，也是加剧全球气候变暖的重要因素。但你可能不知道的是，在我们看不见的角落，一类嗜甲烷细菌（也称甲烷氧化细菌）正在帮助我们消耗甲烷。每年，这类细菌能“吃”下3000万吨的甲烷，将其转化为可用作燃料的甲醇。

对我们来说，这样的反应显然充满了吸引力。如果能理解并利用嗜甲烷细菌的这项技能，将有望实现一箭双雕，在减少温室气体的同时生产能源。遗憾的是，对于这个复杂的过程是如何发生的，科学界却知之甚少。

现在，一项***新的《科学》研究揭示了重要线索。来自美国西北大学的研究团队深入研究了嗜甲烷细菌用于转化甲烷的酶，并从中找到了驱动这一过程的关键结构。在这项突破的基础上，未来科学家或许能开发出人造催化剂，帮助将甲烷转化为燃料。

“甲烷的共价键很强，因此有酶可以做到这一点（催化甲烷的反应）非常引人瞩目，”论文通讯作者，西北大学化学系教授Amy Rosenzweig表示，“如果我们无法准确理解这种酶的作用机制，就无法为生物技术领域的应用设计、优化这种酶。”

这项研究关注的酶名为颗粒甲烷单加氧酶（pMMO）。3年前，Rosenzweig教授团队就在一篇《科学》论文中揭示了这种酶催化甲烷转化反应时的位点。不过，相较于***终的目标，这样的突破还远远不够。

▲2019年的研究揭示了pMMO酶催化甲烷转化反应的位点

pMMO酶极其难以研究，因为这种蛋白质嵌在细菌的细胞膜中。通常来说，在研究这些嗜甲烷细菌时，研究者会使用一种去污剂让这些蛋白质脱离细胞膜。这个过程虽然能将酶分离出来，但酶的活性也会在该过程中丧失。因此，研究者获得的就如同是一只无法跳动的心脏——只能看见结构，却无法得知它是如何发挥作用的。

在这项研究中，研究团队采用了一种全新的方法。这是一项基于逆向思维的策略：如果将分离出的酶重新放到与原始环境相似的人造膜中，这个酶是否会恢复活性呢？

于是，研究团队用细菌的脂质制造了一种双层膜，这个膜上包含了名为nanodisc的纳米磷脂层，其作用是保持结构稳定和生物学活性。随后，他们将此前分离出的pMMO酶嵌在人工膜上。

结果是成功的：pMMO酶恢复了活性，因此研究团队得以利用高分辨率的冷冻电镜，观察到这种酶在脂质环境中的活性结构。通过这种途径，研究团队发现了此前从未观察到的亚基区域，并检测到一个全新的铜结合位点。

▲在冷冻电镜下，pMMO酶具有活性时的结构

论文***作者，Rosenzweig实验室的博士生Christopher Koo说：“借助nanodisc创造出酶的原始环境后，我们恢复了酶的活性。随后，我们在原子尺度上揭示了脂质双层如何重现活性。我们看到了酶中铜的位点的完整排布，甲烷氧化反应很可能就在这里发生。”

Rosenzweig教授说：“基于***近的冷冻电镜分辨率***，我们能看清原子层面的结构细节。这些发现彻底改变了此前对于这种酶活性位点的猜想。”

▲冷冻电镜揭示了此前未发现的亚基结构

在这项研究的基础上，一系列新的问题正等待进一步探索。甲烷如何进入酶的活性位点？产生的甲醇又是如何离开的？活性位点的铜如何参与反应？接下来，该团队计划通过冷冻电子断层扫描技术，直接在细菌的膜中研究pMMO酶。

如果进展顺利，研究者将能准确地了解酶如何嵌入细胞膜，从而明确它如何在原本的自然环境中工作，以及周围的其他蛋白质是否会与其发生相互作用。

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